1.1 α-Helices. Az α-hélix a fehérje másodlagos szerkezetének gyakori eleme, amikor az aminosavak „feltekerednek” egy jobbkezes hélixet alkotva, ahol az oldalláncok a központi tekercsből mutatnak (3.1A, B ábra).
Mi okozza az alfa hélixek kialakulását?
Az alfa hélixet az aminosavlánc szoros jobbkezes csavarja jellemzi, amely rúd alakúvá teszi. Az aminocsoport hidrogénje és az aminosav karboxilcsoportjában lévő oxigén között létrejövő hidrogénkötések ezt a szerkezetet idézik elő.
Hogyan jönnek létre az alfa hélixek és a béta lapok?
Az alfa hélix képződik, amikor a polipeptidláncok spirálba csavarodnak Ez lehetővé teszi, hogy a láncban lévő összes aminosav hidrogénkötést hozzon létre egymással.… A béta redős lap egymás mellett futó polipeptidláncok. A hullámszerű megjelenés miatt hajtogatott lapnak hívják.
Milyen aminosavak alkotnak hélixeket?
A különböző aminosavszekvenciák eltérő hajlamokkal rendelkeznek az α-helikális szerkezet kialakítására. A metionin, az alanin, a leucin, a glutamát és a lizin töltetlen ("MALEK" az aminosav egybetűs kódjaiban) mindegyike különösen magas hélixképző hajlamokkal rendelkezik, míg a prolin és a glicin gyenge hélixképző hajlamok.
Hogyan alakul ki a másodlagos fehérjeszerkezet az elsődleges szerkezetből?
A fehérje elsődleges szerkezetét kizárólag az aminosavszekvenciája határozza meg, és a szomszédos aminosavak közötti peptidkötések építik fel. A másodlagos szerkezet a hidrogénkötés eredménye a polipeptid gerincén, ami alfa-hélixeket és béta-redős lapokat eredményez.
