A cisztein hidrogénkötési kölcsönhatásai, amely hidrogén-kötés donorként és/vagy akceptorként szolgálhat, központi szerepet játszanak a cisztein fehérjékben betöltött sokrétű funkcionális szerepében.
Mihez kötődhet a cisztein?
Oxidált ciszteinmaradékok diszulfidkötéseket képezhetnek, megerősítve a fehérje harmadlagos és kvaterner szerkezetét. Ezenkívül sok fémtartalmú fehérje ciszteint használ a fémek helyén tartására, mivel a szulfhidril oldallánc erős fémmegkötő.
A cisztein hidrogénkötés donor vagy akceptor?
10, 11 A 20 aminosav-maradék közül a Cys a legkevésbé oldószernek kitett maradék a fehérjékben. 1 Protonált állapotban hidrogénkötés (HB) donorként, valamint HB-akceptorként is szolgálhat protonált és deprotonált állapotban egyaránt.
A szerin és a cisztein képezhet hidrogénkötést?
A hélixen belüli hidrogénkötés módot ad a szerin-, treonin- és ciszteinmaradékok hidrogénkötési potenciáljának kielégítésére, lehetővé téve az ilyen maradékok előfordulását a hidrofób környezetben eltemetett hélixekben.
Milyen típusú aminosavak alkotnak hidrogénkötést?
Az aminosav-oldalláncok kémiája kritikus fontosságú a fehérjeszerkezet szempontjából, mivel ezek az oldalláncok képesek egymáshoz kapcsolódni, hogy egy bizonyos hosszúságú fehérjét egy bizonyos formában vagy konformációban tartsanak. A töltött aminosav oldalláncok ionos kötéseket, poláris aminosavak pedig hidrogénkötéseket képesek létrehozni.
